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「米氏方程」如何推导,具有哪些局限性? 第1页

  

user avatar   zhe-shui-zhi-bin 网友的相关建议: 
      

米氏方程,说白了就是化学平衡。现在有酶促反应 这里 是酶(enzyme), 是底物(substrate), 是产物(product), 是酶底物复合物(enzyme-substrate complex), 是酶的催化常数(catalytic constant),表示酶被底物饱和时每秒钟每个酶分子转换底物的个数。若记反应速率(velocity)为 ,则 根据 ,有 也就是说 这里定义米氏常数(Michaelis constant) ,它时酶促反应达到最大速度 一半时底物 的浓度 根据 有 注意到 以及 有 此即米氏方程(Michaelis-Menten equation)。


user avatar   yongle-li-86 网友的相关建议: 
      

有人 @睎xii 已经写了简单推导了。写得不错!我这里讲讲局限。

米氏方程又叫米麦方程(Michaelis-Menten),总之是跟主食过不去了。基本假设是酶催化反应可以划分为两步走:

1)底物(被催化反应的分子)要在细胞液/间质的茫茫大海中,结合到酶上,这一步是决定整个一套反应的步骤;而这一步是一个热力学平衡步骤。2)底物一旦结合上去了,就立马被酶催化发生化学反应,生成产物。这个思路类似于过渡态理论(TST)的基本假设。但TST处理的是基元反应即一步反应,而酶催化反应是一个多步反应,这是两者最根本的不同之处。

结合的过程有个动画可以看(请去SI找):

How Does a Drug Molecule Find its Target Binding Site?

Yibing Shan,† Eric Kim,† Michael P. Eastwood,† Ron O. Dror,† Markus A. Seeliger,§ and David E. Shaw†‡*

J Am Chem Soc. 2011 Jun 22; 133(24): 9181–9183.

Published online 2011 May 13.doi: 10.1021/ja202726y


这个假设一般情况下是成立的,毕竟底物、蛋白质都是dilute solution,且底物体格子小(一般都是小分子),对比蛋白质这个庞然大物,相当于是《星球大战》中的“千年隼”号和“死星”的大小差别。即使底物找到了蛋白质,也要费点功夫才能结合到催化位点。但是例外肯定也有,必须具体问题具体分析才行了。NYU的Yingkai Zhang(张颖凯,本科毕业于南京大学强化部)在这个问题上深耕几十年,可以读一下张老师的工作。还有的酶,催化速度并不快,比如耗时几小时之类的,而且分好几步。不过我很多年不做相关研究了,可以找Donald Truhlar、Christopher J Cramer等人的研究文章。




  

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