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使用 1 纳米细足够结实的线,能否将人体肢体切断? 第1页

  

user avatar   da-pao-she 网友的相关建议: 
      

应该会归属于辐照烧伤。


user avatar   zhang-fei-fei-78 网友的相关建议: 
      

请不要留与三体相关的言了,谢谢合作。

请各位务必分清科学幻想与科学理论。

我没看过《三体》所以也不用说“没看过三体吧?”或者“三体看多了吧?”这种话了。

《三体》不是一本科普读物,不适合没有科学基础的人(比如我)去读;也不适合没有科学辨识能力的人去读。

如果你读过《三体》且能止于欣赏大刘的绝妙文笔和精巧故事,而不迷信其中各种理论,那我真心敬仰你是一个极有素质的读者。

_________________正文________________

1nm 说宽不宽说细不细。

假设这跟线是绝对刚性的。

宽度大概有三四个原子层,对于分子来说,相当于一根大粗棒子。

然鹅,1nm 的宽度大概可以保留一些比较强势的范德华力,但共价键被分离开1nm 那就是没救了。

如果是1nm 的刀缓慢切割金属,金属或许不会有特别大的变化,类似于绳子切冰,绳子会浸润到冰里面。

但1nm 对于生物来说,太宽了。

对于小一些的分子,这个大棒子会大概率地把它们推开,而不是切断。

对于大一些的高分子,一次性推动三四个原子层则足以把它们切断,再也连接不上。

而,细胞动辄就有一个微米大,切开不成问题,一刀两段估计很难存活,细胞质细胞器细胞核全部流出。

如果刀口比较快,瞬间让一处组织与其他部分仅仅靠范德华力连接,那一碰就断了呀。

【⊙∀⊙!哎呀呀,好像这里的描述被坚决反对了呀,说并不会一碰就断,范氏力足以维持连接。

嗯。。。说两句反驳一下吧,接不接受我觉得你们自己能够判断。

一,如果纤维本身处于拉伸状态,共价键断裂的时候会不会有位移呢,位移会不会使得两端的断口无法对齐呢,多数断口无法对齐的时候,范氏力会不会不够大呢?

二,如果断口整齐,会不会出现滑移呢,毕竟范氏力强度也就几kJ/mol,半径6cm的圆面上大概能有1e-6mol左右的范氏力,总能量1e-3J,2kg的胳膊(幼儿胳膊)落下6cm总能量就会超过0.1J,远大于破坏所有范氏力所需要的能量,胳膊不会滑落吗?】

如果是缓慢的切割,对于流动性比较高的皮肤组织,切割并不会造成很大损伤,而对于血管,肌肉,神经,骨骼,这些需要依靠化合键维持结构的组织,则会被切开。


不过也不用特别担心,这种程度的损伤,刀口又是这样平整,是可以救回来,接回去的。三个月到半年不能动罢了。


____________________________

有没有玩过石棉瓦?

玩完有没有有时候会觉得有些地方总是扎扎的,又找不到是什么在扎你?

那就是纳米纤维在扎你呀~

所以,我觉得被这种1nm 的刚性线切割了,应该还挺疼挺难受的。



___________________________

随意挂个人,没有敌意。

。。。

唉,算了,不挂了,没意义。


___________________________

我觉得吧,一个连接能不能被切断跟“链”的直径没啥关系,跟链各单元之间力的作用范围和“刀口”宽度有关。

比如说,地球和月球之间的“连接”就没办法被人类的各种“刀具”斩断,但是如果有一口刀,刀口有几个天文单位那么宽,在它被切入地球和月球之间的时候,就能“切开”地月的连接。

如果体内各种组成主要是由范德华力相连接,作用范围能够达到几nm,那么1nm的刚性线不会切断各种连接,对人体不会产生任何影响。

如果体内存在一些结构是靠共价键相连接,共价键键长通常为零点几nm,超过1nm将不能维持连接,则直径1nm的刚性绳能够切断这些连接。

切断了一类连接,而对另一类型的连接不产生太大影响的情况下,会发生什么?

范德华力在1nm范围内依然很强,但“功能结构”被切断,肌肉纤维无法进行有效收缩,骨骼结构无法维持足够强度,“仅此而已”。

断掉的部分能够进行修复,1nm的创口甚至不会渗血,暂时不能用了而已,但切,还算是切开了的。



另外,

虽然有兴趣了解细胞骨架的各位大概都已经自己了解到了,在这里还是贴出来吧,其实Wikipedia就有介绍,很好查到。

然后,以下内容直接复制粘贴子Wikipedia。

当然,一般在写科普文章时认为Wikipedia的内容来源是可信的,但通常写学术文章Wikipedia并不能作为支持材料。

要不要相信看各位自己了。



【首先细胞骨架长什么样呢?

体细胞的大小一般在1μm到10μm之间。】

真核生物细胞骨架。肌动蛋白微丝被显示成红色,微管被显示成绿色,细胞核被显示成蓝色。

细胞骨架(英语:Cytoskeleton)一般是指细胞内细胞质中的由蛋白质构成的纤维的网络结构。它是一个动态结构,其中有一部分是不断的被破坏,更新或新建的。

在生命的所有生物领域(古菌,细菌,真核生物)的细胞里都有细胞骨架被发现(特别是在所有真核细胞,包括人类,动物和植物细胞,甚至于噬菌体中都有细胞骨架被发现)。不同生物体的细胞骨架系统是由相似的蛋白质组成。但是,细胞骨架的结构,功能和动态行为可以是非常不同的,这取决于生物体和细胞类型。类似地,在同一细胞类型内细胞骨架的结构,动态行为和功能可以通过与其他蛋白质和网络的以前的历史关联发生变化。

细胞骨架的发现较晚,主要是因为一般电子显微镜制样采用低温(0-4℃)固定,而细胞骨架会在低温下解聚。直到20世纪60年代后,采用戊二醛常温固定,才逐渐认识到细胞骨架的客观存在。真核细胞借以维持其基本形态的重要结构,被形象地称为细胞骨架,它通常也被认为是广义上细胞器的一种。

细胞骨架不仅在维持细胞形态,承受外力、保持细胞内部结构的有序性方面起重要作用,而且还参与许多重要的生命活动,如:在细胞分裂中细胞骨架牵引染色体分离,在细胞物质运输中,各类小泡和细胞器可沿着细胞骨架定向转运;在肌肉细胞中,细胞骨架和它的结合蛋白组成动力系统;在白细胞(白血球)的迁移、精子的游动、神经细胞轴突和树突的伸展等方面都与细胞骨架有关。另外,在植物细胞中细胞骨架指导细胞壁的合成。

通过细胞骨架运行的一个大规模的例子是肌肉收缩。在肌肉收缩期间,肌肉的每一个细胞内肌球蛋白分子马达在并行肌动蛋白微丝上集体产生力量。这个行动收缩肌肉细胞,并通过在许多肌肉细胞的同步过程,收缩整个肌肉。



【细胞骨架的各种组成结构是什么尺度的呢?

微管:直径22~25nm。

微丝:直径约7nm。

中间纤维:直径约10nm。】


微管可在所有哺乳类动物细胞中存在,除了红细胞(红血球)外,所有微管均由约55kDa的α及β微管蛋白组成。它们正常时以异二聚体形式存在。并以头尾相连的方式聚合,形成微管蛋白原纤维(protofilament),一般由13根这样的原纤维构成一个中空的微管,直径22~25nm。少数变异的微管如线虫等所有的则有其他数目的原纤维。微管确定膜性细胞器(membrane-enclosed organelle)的位置和作为膜泡运输的导轨。微管是细胞骨架的架构主干,并也是某些胞器的主体,例如中心粒就是由9组3联微管组成的构造,而真核生物的纤毛与鞭毛也是由以微管为9+2结构,即由9个二联微管和一对中央微管构成,其中二联微管由AB两个管组成,A管由13条原纤维组成,B管由10条原纤维组成,两者共用5条。A管对着相邻的B管伸出两条动力蛋白臂,并向鞭毛中央发出一条辐。基体的微管组成为9+0,并且二联微管为三联微管所取代,结构类似于中心粒。组成的轴丝(axoneme)为主体。

从各种组织中提纯微管蛋白可以发现还存在一些其他蛋白成分(5%-20%),称之谓微管相关蛋白(英语:microtubule-associated proteins)。这些蛋白具有组织特异性,表现出从相同αβ二聚体聚合形成的微管具有独特的性质,已从人类不同组织中发现了多种α及β微管蛋白,并追踪微管基因表现出部分基因家族,某些基因被认为是编码独特的微管蛋白。

微管形成的有些结构是比较稳定的,是由于微管结合蛋白的作用和酶修饰的原因。如神经细胞轴突、纤毛和鞭毛中的微管纤维。大多数微管纤维处于动态的聚合和灾变(一种突然的,迅速的,一般不可逆转的分解)状态,这是实现其功能所必需的性质(如纺锤体)。与秋水仙素结合的微管蛋白可加合到微管上,并阻止其他微管蛋白单体继续添加,进而破坏纺锤体的结构,长春花碱具有类似的功能。紫杉酚(taxol),能促进微管的聚合,并使已形成的微管稳定,然而这种稳定性会破坏微管的正常功能。这些药物可以利用破坏微管功能以阻止细胞分裂,成为癌症治疗的新希望。重水亦有阻止微管解聚而破坏微管功能之作用,但其机理在于完全排除了所需的微量普通水。这需要连续几天摄入完全是重水的水,因而实用价值不大。重水本身对细胞并无毒害。

在人类至少发现两种明显区别的α-微管蛋白及三种明显区别的β-微管基因,它们产生具有特定功能的微管蛋白mRNA,由于这些编码在结构组分上十分近似蛋白质分子,在不同组织存在多少特异性的具有差异表达的微管蛋白亚型,尚待深入研究。

除了α-与β-微管蛋白有编码相似的不同变异型,近几年来又发现了多种编码差异更大的新的微管蛋白,形成不同的基因家族。其中γ微管蛋白位于细胞内的微管组织中心(microtubule organizing center, MTOC),是用以提供α及β微管蛋白进行聚合反应形成微管的起始核心。而δ与ε则被认为与中心粒的结构与形成有关。其他尚有η, ζ, θ等等多种变异,不过通常仅存在少数几种真核单细胞生物如原虫或纤毛虫里,可能跟这些生物独特的结构与生理习性有关,进一步详情仍待研究。


微丝(microfilament)是由肌动蛋白(Actin)组成的直径约为7nm的纤维结构。肌动蛋白单体(全称为“球状肌动蛋白”,简称“G肌动蛋白”)表面上有一个ATP结合位点。肌动蛋白单体可一个接一个连成一串肌动蛋白链,而微丝则由两串这样的肌动蛋白链互相缠绕扭曲成而成。微丝这种肌动蛋白多聚体又被称为“纤维形肌动蛋白”。

微丝也普遍存在于所有真核细胞中,是一个实心状的纤维,一般细胞中含量约占细胞内总蛋白质的1%-2%,但在活动较强的细胞中可占20%-30%。微丝的主要化学成分是肌动蛋白(actin)和肌球蛋白(myosin),如同微管蛋白,肌动蛋白的基因组成一个超家族并有多种结构极为相似的组成。在肌细胞中至少存在4种不同的肌动蛋白。


细胞骨架的第三种纤维结构称中等纤维或中间纤维,又称中间丝,为中空的骨状结构,直径介于微管和微丝之间,其化学组成比较复杂,在不同细胞中,成分变化较大。中间纤维使细胞具有张力和抗剪切力。中间纤维有共同的基本结构,即构建成一个中央α螺旋杆状区,两侧则是大小和化学组成不同的端区。端区的多样性决定了中间纤维外形和性质的差异和特异性。

中间纤维(英语:Intermediate filaments,IF,又译中间丝)直径10纳米(nm)左右,介于7 nm的肌动蛋白微丝和25 nm的微管之间。与后两者不同的是中间纤维是最稳定的细胞骨架成分,它主要起支撑作用。中间纤维在细胞中围绕着细胞核分布,成束成网,并扩展到细胞质膜,与质膜相连结。中间纤维没有正负极性。它们是一个相关的蛋白质家族, 分享共同的结构和序列特征。大多数类型的中间纤维存在于细胞质,但有一种类型的中间纤维–核纤层蛋白存在于细胞核。


_______________________________

再有人问“知道细胞骨架的直径吗?”

回复他:“你猜?(滑稽)”

就好了。




  

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